Solo Nivel Superior (NS).
La motilidad —desde el latido cardíaco hasta el vuelo de una mosca— es una propiedad emergente de proteínas motoras que convierten la energía química del ATP en trabajo mecánico. Todas las especies se mueven en alguna escala: las móviles se desplazan para alimentarse, escapar, reproducirse o migrar; las sésiles dependen de movimientos internos para captar nutrientes o expulsar residuos. En los animales, el tejido muscular es la solución más extendida y estudiada para generar fuerza dirigida.
El músculo estriado esquelético es el modelo IB. Su unidad contráctil, el sarcómero, contiene dos tipos de filamentos paralelos —actina y miosina— cuyo deslizamiento mutuo, alimentado por ATP y desencadenado por calcio, acorta cada sarcómero y, sumando millones de ellos, contrae el músculo entero.
Estructura y mecanismo contráctil
Tres tipos de tejido muscular
Los vertebrados poseen tres tipos de músculo. Comparten la maquinaria actina-miosina, pero difieren en organización, control y ubicación.
| Rasgo | Esquelético | Liso | Cardíaco |
|---|---|---|---|
| Estriación | Sí (sarcómeros alineados) | No (actina y miosina dispersas) | Sí, con discos intercalares |
| Control | Voluntario (motoneuronas somáticas) | Involuntario (sistema autónomo) | Involuntario, autoexcitable |
| Núcleos por célula | Multinucleadas (sincitio) | Mononucleadas | Generalmente uno o dos, centrales |
| Ubicación típica | Unido a huesos mediante tendones | Paredes de vasos, intestino, vías respiratorias | Miocardio |
| Función principal | Locomoción y postura | Movimientos viscerales lentos | Bombeo de sangre |
Estructura del sarcómero
El sarcómero se delimita entre dos líneas Z, donde se anclan los filamentos finos de actina. En el centro se sitúa la línea M, que mantiene alineados los filamentos gruesos de miosina. La banda A es la región oscura que abarca toda la longitud de los filamentos gruesos; la banda I es la región clara a ambos lados de la línea Z donde solo hay actina; la zona H, dentro de la banda A, es la zona central donde solo hay miosina sin solapamiento.
Tres proteínas complementarias regulan y sostienen el conjunto. La tropomiosina, una hebra alargada, se enrosca alrededor de la actina y bloquea los sitios de unión a la miosina cuando el músculo está en reposo. La troponina, asociada a la tropomiosina, es la proteína sensible al calcio: al unirse al Ca²⁺ desplaza la tropomiosina y deja los sitios libres. La titina, la proteína más larga conocida, conecta la línea Z con la línea M y actúa como muelle elástico que recupera la longitud de reposo y evita el sobreestiramiento.
Bandas y líneas del sarcómero
La estriación del músculo esquelético procede de la alternancia de regiones con solo actina, solo miosina o solapamiento de ambas.
Línea Z
Banda A
Banda I
Zona H
Línea M
Modelo de los filamentos deslizantes
Hugh Huxley y Andrew Huxley propusieron de forma independiente, en 1954, que la contracción no encoge los filamentos: los filamentos finos de actina se deslizan sobre los gruesos de miosina hacia el centro del sarcómero. La banda I y la zona H se acortan; la banda A se mantiene, porque los filamentos de miosina conservan su longitud. Las líneas Z se aproximan y el sarcómero entero se acorta.
| Estructura | Sarcómero relajado | Sarcómero contraído |
|---|---|---|
| Longitud del sarcómero | Larga (≈ 2,5 µm) | Corta (≈ 1,5 µm) |
| Distancia entre líneas Z | Máxima | Mínima |
| Banda I | Ancha | Estrecha o casi desaparecida |
| Zona H | Visible en el centro de la banda A | Desaparece |
| Banda A | Sin cambio | Sin cambio |
El sarcómero se acorta sin que sus filamentos lo hagan
Lo que cambia durante la contracción no es la longitud de la actina ni la de la miosina, sino la cantidad de solapamiento entre ambas. Los filamentos se deslizan unos sobre otros tirados por las cabezas de miosina. Por eso la banda A se conserva pero la banda I y la zona H se reducen.
Ciclo del puente cruzado y consumo de ATP
El motor mecánico del deslizamiento es el puente cruzado: cada cabeza de miosina se une a un sitio de la actina, gira y tira del filamento fino, se libera y vuelve a empezar. El ciclo consume ATP en cada paso y solo procede si los sitios de unión de la actina están expuestos.
La cabeza de miosina, con ADP y fosfato inorgánico unidos, se ancla al sitio expuesto de la actina formando el puente cruzado. La unión solo es posible cuando el calcio ha desplazado a la tropomiosina.
Al liberarse el fosfato inorgánico, la cabeza de miosina pivota unos 45° y arrastra el filamento de actina hacia el centro del sarcómero. La salida posterior del ADP completa el desplazamiento. Es el paso que produce trabajo mecánico.
Una nueva molécula de ATP se une a la cabeza de miosina, que se desprende de la actina. Sin ATP no hay separación: ese es el origen de la rigidez post-mortem.
La cabeza hidroliza el ATP a ADP + Pi y regresa a su conformación de alta energía, lista para unirse a un nuevo sitio de actina situado más adelante en el filamento.
El ciclo se repite asíncronamente en miles de cabezas de miosina por sarcómero, de modo que el filamento fino avanza de forma continua mientras haya ATP y Ca²⁺ disponibles.
Control nervioso y locomoción
Acoplamiento excitación-contracción y unidad motora
La contracción esquelética se inicia en la unión neuromuscular. Un potencial de acción de la motoneurona libera acetilcolina, que despolariza la membrana de la fibra muscular (sarcolema). La despolarización viaja al interior por los túbulos T y abre canales de Ca²⁺ del retículo sarcoplásmico, que vierte calcio al citoplasma. El Ca²⁺ se une a la troponina, la troponina desplaza la tropomiosina, los sitios de la actina quedan libres y comienza el ciclo del puente cruzado. Al cesar el impulso, el calcio se rebombea al retículo, la tropomiosina vuelve a tapar los sitios y el músculo se relaja gracias en parte al retroceso elástico de la titina y a la acción del músculo antagonista.
Una unidad motora es una motoneurona junto con todas las fibras que inerva. Las unidades pequeñas (pocas fibras por motoneurona) permiten control fino —músculos extraoculares, dedos—; las grandes (cientos o miles de fibras) generan contracciones potentes pero menos precisas, como en el cuádriceps. Reclutando más unidades motoras, el sistema nervioso gradúa la fuerza.
Locomoción animal y motilidad celular
El mismo principio actina-miosina sostiene formas de locomoción muy diversas. En los peces, bloques de músculo segmentados (miómeros) flexionan el cuerpo de lado a lado e impulsan el agua hacia atrás. En los insectos voladores, músculos fibrilares oscilan a frecuencias de cientos de hercios, deformando el tórax y batiendo las alas mucho más rápido de lo que permitiría un control nervioso directo. En los mamíferos marinos, las extremidades se han transformado en aletas pectorales y una aleta caudal de batida vertical, acompañadas de un cuerpo aerodinámico y vías respiratorias adaptadas a la inmersión periódica.
A escala celular, la motilidad usa motores moleculares emparentados. Cilios y flagelos eucariotas se mueven gracias a la dineína, que desliza microtúbulos adyacentes en el axonema. Otros motores —kinesinas y dineínas citoplasmáticas— transportan vesículas a lo largo de microtúbulos. En todos los casos, una proteína motora hidroliza ATP y convierte ese ciclo químico en desplazamiento dirigido sobre un filamento o microtúbulo: el músculo es la versión macroscópica y especializada de un patrón celular más general.
Tres errores frecuentes que conviene evitar. Primero, no digas que los filamentos se acortan: el sarcómero se acorta porque actina y miosina se deslizan; la banda A no cambia. Segundo, recuerda el orden del acoplamiento excitación-contracción —acetilcolina, despolarización, calcio del retículo sarcoplásmico, troponina, tropomiosina, sitios de actina expuestos— y no confundas troponina con tropomiosina. Tercero, identifica con precisión los pasos del ciclo del puente cruzado donde interviene el ATP: la hidrólisis recarga la cabeza de miosina y la unión de un ATP nuevo es la que permite la separación de la actina (de ahí el rigor mortis). Si te piden un ejemplo IB de locomoción, usa el mamífero marino con sus aletas y respiración periódica.